Физики рассмотрели атомы в белке при помощи рентгеновского лазера.
31-05-2012, 20:18 // Источник - «РИА Новости»
Международный коллектив физиков приспособил самый мощный рентгеновский лазер в мире из лаборатории SLAC для изучения структуры сложных биологических молекул с атомным разрешением и представил новую методику рентгеновской кристаллографии в статье, опубликованной в журнале Science.
«Нам удалось визуализировать молекулу со столь высоким разрешением, что мы смогли рассмотреть отдельные атомы и определить их положение в белковой цепочке. Более того, структура просвеченного белка лизоцима совпала с его химической моделью, несмотря на то, что образец был уничтожен во время “залпа” лазера. Это первая экспериментальная демонстрация подобного эффекта», — пояснил руководитель группы ученых Себастиан Буте (Sebastien Boutet) из Национальной ускорительной лаборатории SLAC в городе Менло Парк (США).
Буте и его коллеги экспериментировали со сверхмощными и сверхкороткими импульсами рентгеновского лазера, пытаясь улучшить методику рентгеновской кристаллографии и сделать ее более пригодной для изучения органических молекул.
В феврале 2011 года исследователи опубликовали промежуточные результаты работы в журнале Nature. В этой статье Буте и его коллеги показали, что их методика позволяет изучать пространственную структуру вирусных частиц и крупных молекул белков, но не с атомной точностью.
Как отмечают исследователи, пространственную структуру сложных биологических молекул или вирусов обычно исследуют методом рентгеновской кристаллографии. Этот метод требует получения высококачественных кристаллов, которые к тому же могут разрушаться под действием излучения. Кроме того, кристаллы абсолютно свободные от дефектов, как правило, вырастить не удается.
Чтобы избавиться от этих недостатков, ученые решили использовать другой инструмент — чрезвычайно мощные и сверхкороткие по длительности импульсы рентгеновского излучения.
Для фиксации этих импульсов авторы статьи разработали специальную светочувствительную матрицу CSPAD, способную ловить вспышки длительностью в 5 фемтосекунд (1 фемтосекунда равна 10 в —16 степени секунды). Она стала основой для молекулярной камеры, способной просветить даже самые неудобные и непрочные молекулы белков.
Эта камера состоит из матрицы CSPAD, специальной фокусирующей линзы, источника белковых кристаллов и сверхмощного рентгеновского лазера LCLS (Linac Coherent Light Source). Во время работы устройства сверхкороткий импульс лазера длительностью в несколько фемтосекунд «прошивает» образцы белковых молекул. При столкновении с молекулой белка пучок рентгеновского излучения разрушает ее, но при этом сохраняет информацию о ее устройстве и переносит ее на матрицу молекулярной камеры.
Физики проверили работу своего изобретения — они просветили при его помощи кристаллы белка лизоцима и сравнили полученные изображения с известной структурой этого соединения. Эксперимент закончился удачно — ученые смогли не только увидеть трехмерную форму молекулы белка, но и отдельные атомы в его составе.
В отличие от других методик кристаллографии, молекулярная камера Буте и его коллег способна фотографировать даже очень небольшие кристаллы белков, что позволяет применять ее для анализа микроскопических и нестабильных цепочек аминокислот. Это позволяет применять данный прием для изучения тонких клеточных мембран и других неизученных молекул.
«Нам удалось визуализировать молекулу со столь высоким разрешением, что мы смогли рассмотреть отдельные атомы и определить их положение в белковой цепочке. Более того, структура просвеченного белка лизоцима совпала с его химической моделью, несмотря на то, что образец был уничтожен во время “залпа” лазера. Это первая экспериментальная демонстрация подобного эффекта», — пояснил руководитель группы ученых Себастиан Буте (Sebastien Boutet) из Национальной ускорительной лаборатории SLAC в городе Менло Парк (США).
Буте и его коллеги экспериментировали со сверхмощными и сверхкороткими импульсами рентгеновского лазера, пытаясь улучшить методику рентгеновской кристаллографии и сделать ее более пригодной для изучения органических молекул.
В феврале 2011 года исследователи опубликовали промежуточные результаты работы в журнале Nature. В этой статье Буте и его коллеги показали, что их методика позволяет изучать пространственную структуру вирусных частиц и крупных молекул белков, но не с атомной точностью.
Как отмечают исследователи, пространственную структуру сложных биологических молекул или вирусов обычно исследуют методом рентгеновской кристаллографии. Этот метод требует получения высококачественных кристаллов, которые к тому же могут разрушаться под действием излучения. Кроме того, кристаллы абсолютно свободные от дефектов, как правило, вырастить не удается.
Чтобы избавиться от этих недостатков, ученые решили использовать другой инструмент — чрезвычайно мощные и сверхкороткие по длительности импульсы рентгеновского излучения.
Для фиксации этих импульсов авторы статьи разработали специальную светочувствительную матрицу CSPAD, способную ловить вспышки длительностью в 5 фемтосекунд (1 фемтосекунда равна 10 в —16 степени секунды). Она стала основой для молекулярной камеры, способной просветить даже самые неудобные и непрочные молекулы белков.
Эта камера состоит из матрицы CSPAD, специальной фокусирующей линзы, источника белковых кристаллов и сверхмощного рентгеновского лазера LCLS (Linac Coherent Light Source). Во время работы устройства сверхкороткий импульс лазера длительностью в несколько фемтосекунд «прошивает» образцы белковых молекул. При столкновении с молекулой белка пучок рентгеновского излучения разрушает ее, но при этом сохраняет информацию о ее устройстве и переносит ее на матрицу молекулярной камеры.
Физики проверили работу своего изобретения — они просветили при его помощи кристаллы белка лизоцима и сравнили полученные изображения с известной структурой этого соединения. Эксперимент закончился удачно — ученые смогли не только увидеть трехмерную форму молекулы белка, но и отдельные атомы в его составе.
В отличие от других методик кристаллографии, молекулярная камера Буте и его коллег способна фотографировать даже очень небольшие кристаллы белков, что позволяет применять ее для анализа микроскопических и нестабильных цепочек аминокислот. Это позволяет применять данный прием для изучения тонких клеточных мембран и других неизученных молекул.
Уважаемый посетитель, Вы зашли на сайт как незарегистрированный пользователь.
Мы рекомендуем Вам зарегистрироваться либо войти на сайт под своим именем.
Мы рекомендуем Вам зарегистрироваться либо войти на сайт под своим именем.
Информация
Посетители, находящиеся в группе Гости, не могут оставлять комментарии к данной публикации.
Посетители, находящиеся в группе Гости, не могут оставлять комментарии к данной публикации.